血液溶浆机蛋白质阳离子
日期：2016/12/9 10:10:14
’))))(3’))))(3&$ & %$& %$’& %$’血液溶浆机蛋白质阳离子 蛋白质兼性离子 蛋白质阴离子 ( )$*)+ ( )$,)+ ( )$.)+ ((（二）蛋白质的胶体性质 ((蛋白质是高相对分子质量的有机化合物，其相对分子质量多在 /万以上，甚至高达数百万乃至数千万，其分子直径为 / 01 2/33 01，属胶体颗粒。所以，蛋白质溶液是胶体溶液，具有胶体溶液的性质。蛋白质是亲水胶体。球状蛋白质分子的亲水基团位于分子的表面，与水结合。每克蛋白质结合的水可高达 34’2345 6，形成包绕分子表面的水化膜（ 789:;<=>0 ?7@AA）。蛋白质分子之间相同电荷的相斥作用和水化膜的相互隔离作用是维持蛋白质胶粒在水中稳定性的两大因素。 ((（三）蛋白质的变性与沉淀 ( (/4蛋白质的变性 ((蛋白质在某些理化因素的作用下，维系其空间结构的次级键（甚至二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。这种现象称为蛋白质的变性（9@0;
0）。引起蛋白质变性的物理因素有加热、紫外线照射、超声波和剧烈震荡等；化学因素有强酸、强碱、有机溶剂
和重金属盐等。变性蛋白质仅是其天然空间构象的紊乱，一级结构不被破坏。 ((变性蛋白质疏水基团外露，丧失水化膜，溶解度降低，由亲水胶体变成疏水胶体。如果此时溶液的 )$不在其等电点，蛋白质仍可因电荷排斥作用而不发生沉淀。变性蛋白质空间构象的破坏造成分子的不对称性增大，在溶液中的黏度增大；变性蛋白质分子中各原子和基团的正常排布发生变化，造成其吸收光谱改变，并丧失其生物活性；变性蛋白质由于其盘曲肽链的伸展，肽键外露，易被蛋白酶水解。 ((变性蛋白质的一级结构未被破坏，有些蛋白质在发生轻微变性后，可因去除变性因素而恢复活性。这种现象称为复性（:@0;0）。牛胰核糖核酸酶是由 /-C个氨基酸残基组成的单一多肽链。在 D 1>A EF尿素和还原剂 !巯基乙醇存在时，牛胰核糖核酸酶分子中的非共价键和二硫键断裂，丢掉其有规律的三级结构，发生变性，丧失其生物活性。如果用透析的方法去除尿素和保留痕量 !巯基乙醇，则多肽链又可再次形成非共价键和二硫键，逐步恢复其特定的三级结构，并恢复其生物活性（图 --G）。这也说明，蛋白质的空间结构对其一级结构的依赖性。实际上，大多数蛋白质在变性后，其空间构象遭到严重破坏而不能复性。 ( ( -4蛋白质沉淀 ((蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。已知蛋白质在水溶液中稳定的两大因素是水化膜和电荷。若去除蛋白质的水化膜并中和其电荷，蛋白质便发生沉淀。使蛋白质沉淀的方法很多。向蛋白质溶液中加入大量中性盐可夺取蛋白质的水化膜并中和电荷，使蛋白质从溶液中析出。乙醇、正丁醇、丙酮等有机溶剂可降低
溶液的介电常数，夺取蛋白质的水化膜，均可使蛋白质沉淀。生物碱试剂（苦味酸、鞣酸等）、三氯醋酸、磺基水杨酸酸根离子可与带正电荷的蛋白质结合，使蛋白质沉淀并变性。汞、铅、铜、银等重金属离子可与带负电的蛋白质结合，使蛋白质变性、沉淀。临床上常用口服大量蛋白质（如牛奶）和催吐剂抢救误服重金属而中毒的病人。高浓度中性盐和有机溶剂沉淀法常用于蛋白质的分离和纯化（见本节二）。 ( ( ’4蛋白质的凝固 ((在近于等电点的条件下加热可使蛋白质凝固。这是由于此时变性的蛋白质在高温下肽链伸展并相互缠绕在一起，形成不溶性凝块而沉淀。酸牛奶的 )$接近酪蛋白的等电点，不加热或稍加热便可出现沉淀，甚至于凝固成块。蛋白质在强酸、强碱中虽然变性，但因其远离蛋白质的等电点而不出现沉淀。若此时将 )$调到蛋白质的等电点，蛋白质便出现絮状沉淀，此沉淀仍可再溶于强酸或强碱中。这种絮状沉淀可因加热而变成坚实的凝块。 "!第一篇 #生物分子的结构与功能
